Saelices想知道，TTR在预防和引起淀粉样蛋白相关疾病中的不同作用之间是否存在联系。 为了探讨这个问题，她和她的同事开发了九种不同的TTR变体，它们具有不同的倾向，可以分离成聚集的单体，形成粘性原纤维。一些在几个小时内迅速完成了此操作，而另一些则很慢。还有一些是非常稳定的，根本没有分解成单体。
当研究人员将这些TTR变体与淀粉样蛋白β混合并将其置于神经元细胞上时，他们发现淀粉样蛋白β残留毒性的明显差异。分离成单体并迅速聚集成原纤维的变体为淀粉样β提供了一定的保护，但寿命很短。那些分离成单体但花费较长时间的那些提供了更长的保护时间。那些从未分离的人根本没有提供淀粉样β蛋白的保护。
Saelices和她的同事怀疑TTR的一部分与淀粉样蛋白β结合，从而阻止了淀粉样蛋白β自身形成聚集。但是，当该蛋白为四聚体形式时，似乎隐藏了这一重要的TTR。可以肯定的是，计算研究表明，当小叶结合在一起时隐藏的这种蛋白质的一部分可能会粘附在淀粉样蛋白上。
Saelices和她的同事目前正在测试这种修饰的TTR肽是否可以在小鼠模型中预防或减缓阿兹海默氏症的进展。她说，如果他们成功了，这个蛋白质片段就可以成为这种顽固性疾病新疗法的基础。 “通过解决TTR双重作用的奥秘，我们可能能够为阿尔茨海默氏病患者带来希望。”